radio muadz 94,3 fm kendari

radio muadz 94,3 fm kendari
radio muadz 94,3 fm kendari

October 27, 2011

enzim dalam makanan by Ratna Sari


BAB I
PENDAHULUAN
A.     Latar Belakang
Enzim merupakan senyawa berstruktur protein yang dapat berfungsi sebagai katalisator dan dikenal sebagai biokatalisator. Enzim berperan sebagai katalisator yang mengkatalisis reaksi-reaksi kimia yang terjadi dalam sistem biologis. Enzim dapat mengkatalisis sebuah reaksi yang secara reaksi kimia biasa tidak mungkin terjadi dan seperti halnya katalisator biasa, enzim juga tidak ikut bereaksi atau pun terurai menjadi produk reaksi.
Enzim dapat diperoleh dari sel-sel hidup dan dapat bekerja baik untuk reaksi-reaksi yang terjadi di dalam sel maupun di luar sel. Pemanfaatan enzim untuk reaksi-reaksi yang terjadi di luar sel Sekarang banyak diaplikasikan dalam dunia industri seperti industri makanan, detergen, penyamakan kulit, kosmetik, dll. Pemanfaatan enzim dapat dilakukan secara langsung menggunakan enzim hasil isolasi maupun dengan cara pemanfaatan mikroorganisme yang dapat menghasilkan enzim yang diinginkan.


B.   Tujuan
Tujuan dari pembuatan makalah ini adalah:
1.    Mengetahui jenis-jenis enzim yang digunakan dalam bahan pangan
2.    Mengetahui fungsi dari enzim-enzim tersebut dalam bahan pangan?
C.   Rumusan Masalah
Tujuan dari pembuatan makalah ini adalah:
1.    Agar dapat jenis-jenis enzim yang digunakan dalam bahan pangan
2.    Agar dapat fungsi dari enzim-enzim tersebut dalam bahan pangan?
D.    Manfaat
Manfaat dari pembuatan makalah ini adalah:
3.    Dapat  jenis-jenis enzim yang digunakan dalam bahan pangan
4.    Dapat  fungsi dari enzim-enzim tersebut dalam bahan pangan?


BAB III
PEMBAHASAN
A.   Sumber-Sumber Enzim
Enzim dapat diperoleh dari makhluk hidup seperti hewan dan tumbuhan selain itu sumber enzim yang saat ini sangat dikenal dan banyak dimanfaatkan adalah mikroorganisme. Beberapa contoh enzim seperti bromelin sebagai protease bersumber dari tumbuhan yaitu nanas, papain sebagai protease dari pepaya, lisozim dari putih telur dan lain sebagainya. Meskipun banyak sumber enzim yang berasal dari hewan dan tumbuhan, namun sekarang pemanfaatan mikroorganisme sebagai sumber enzim lebih banyak diminati karena beberapa alasan. Adapun alasan-alasan tersebut antara lain, bahwa enzim dari mikroorganisme bisa dihasilkan dalam waktu yang sangat singkat bahkan dalam hitungan jam, proses produksinya bisa dikontrol, kemungkinan terkontaminasi oleh senyawa-senyawa lain lebih kecil, area produksi tidak harus luas, dan lain sebagainya.
Menurut (Agustina, 2004) ada berbagai macam enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan, hewan, dan mikroorganisme yang terseleksi. Beberapa contoh enzim yang berasal dari hewan antara lain tripsin, rennet, lipase, dan kemotripsin. Selain dari hewan ada beberapa contoh yang bersumber dari tanaman seperti aktinidin, alfa amilase, beta amilase, bromelin, dan papain.
B.   Sifat Kimiawi dan Fisik Enzim
Enzim sebagai suatu senyawa yang berstruktur protein baik murni maupun tergabung dengan gugusan-gugusan kimiawi lainnya memiliki sifat yang sama dengan protein lain yaitu dapat terdenaturasikan oleh panas, terpresipitasikan / terendapkan oleh senyawa-senyawa organik cair seperti ethanol dan aseton juga oleh garam-garam organik berkonsentrasi tinggi seperti ammonium sulfat, dan memiliki bobot molekul yang relatif besar sehingga tidak dapat melewati membran semi permeabel atau tidak dapat terdialisis.
Beberapa jenis enzim tidak memerlukan komponen lain atau tambahan untuk mencapai aktivitasnya, namun ada beberapa enzim memerlukan molekul non protein lainnya yang biasanya terikat kuat dengan molekul proteinnya. Molekul lain lain yang terikat dalam enzim tersebut dinamakan sebagai kofaktor. Kofaktor dapat berupa senyawa anorganik seperti ion-ion logam ( Mg2+, Mn2+, Fe2+, Zn2+, dsb), selain itu juga dikenal adanya istilah koenzim, koenzim adalah senyawa organik dengan bobot molekul rendah yang terikat pada bagian protein enzim. Sedangkan proteinnya sendiri dinamakan apoenzim. Enzim akan menjadi aktif apabila Apoenzim bergabung atau berikatan dengan kofaktor atau koenzim.
Molekul-molekul enzim merupakan katalis yang sangat efisien dalam mempercepat pengubahan substrat menjadi produk-produk akhir. Menurut Pelczar and Chan, 1986, satu molekul enzim tunggal dapat melakukan pengubahan sebanyak seribu molekul substrat perdetik. Kenyataan ini sekaligus menjelaskan bahwa molekul enzim tidak dikonsumsi ataupun mengalami perubahan selama proses reaksi berlangsung. Namun demikian ada bebrapa hal yang perlu diperhatikan bahwa enzim tidaklah stabil aktivitasnya dapat berkurang atau bahkan menghilang oleh berbagai pengaruh baik kondisi fisik maupun kimia seperti suhu, pH, dan lain sebagainya. Ada dua ciri yng mencolok dari enzim yaitu (1) efisiensi katalitiknya yang tinggi dan (2) derajat kekhususannya (spesifitas) yang tinggi terhadap substrat tertentu.


C.   Hal-hal yang perlu diperhatikan dalam penggunaan Enzim dalam bahan pangan :
·   Spesifitas Enzim
Aktivitas katalitik enzim sangat selektif. Artinya suatu enzim umumnya mengkatalisis :
a. Sejumlah kecil reaksi-reaksi kimia.
b. Sering juga hanya 1 jenis reaksi.
Contoh :
a. Tripsin : Memecah ikatan peptida pada sisi karboksilat dari
residu lisin atau arginin.
b. Amilase: memutus ikatan glikosidikE-1,4.
Tingkat spesifitas enzim berbeda-beda.
Jenis-jenis spesifitas enzim :
1. Spesifitas stereokimia. Bekerja pada isomer-isomer optik tertentu, misal: D-asam amino atau L-asam amino. Spesifitas kelompok/fungsional. Memutuskan ikatan gugus fungsional tertentu.
Contoh: Tripsin, protease yang hanya aktif pada ikatan peptida pada sisi karboksilat dari arginin atau lisin.
Spesifitas rendah : Enzim yang tidak membedakan jenis substrat, tetapi hanya spesifik pada ikatan yang akan diputus.
 Spesifitas absolut :
- Enzim yang menyerang satu jenis substrat (tunggal)
- Mayoritas enzim termasuk golongan ini.
Contoh :
a. Enzim laktat dehidrogenas
Pengaruh pH
Enzim bersifat amfolitik:mempunyai konstanta disosiasi padagugus asam maupun basa, terutama pada gugus residu terminal karboksil dan gugus terminal amonianya. Sehingga pH dapat mempengaruhi kecepatan reaksi karena :
1. pH dapat mempengaruhi subtrat
2. pH dapat mengakibatkan perubahan-perubahan pada enzim.
3. pH enzim dapat mengakibatkan denaturasi protein.
Setiap jenis enzim mempunyai pH optimum sendiri, tapi umumnya berkisar antara 4,5-8,9.
Contoh enzim yang mempunyai pH optimum ekstrim:
- Pepsin : pH 1.8
- Arginase: pH 10,0
Pada kisaran pH ekstrem, baik asam maupun basa, terjadi
inaktivasi enzim yang irreversible. Pada kisaran yang lain,
inaktivasi masih bersifat reversible.
pH Optimum Berbagai Enzim
- Rennin : pH 4,5
- Pepsin : pH 1,8
- Tripsin : pH 8,0-9,0
- Amilase : pH 4,8
- Invertase : pH 5,0
- Pektin-esterase : pH 6,5-8,0
pH optimum hanya berlaku untuk suatu substrat tertentu saja.
Jika suatu enzim dapat bekerja pada berbagai substrat, pH optimumnya juga berbeda2.
Contoh : enzim metil esterase (kapang) pH opt 5,0 Enzim sama (kacang merah) pH opt 8,5
Pengendalian pH:
1. Industri pangan: pengaturan pH ditujukan untuk mendapat keaktifan enzim maksimal.
2. Proses pengolahan pangan, keaktifan enzim tertentu tidak dikehendaki, sehingga harus dicegah/dihambat.
Contoh: Browning akibat enzim fenolase dihambat dengan penurunan pH hingga 3,0 (pH opt fenolase 6,5). Ditambahkan as sitrat, asam malat dll.
Pengaruh Garam: peningkatan kadar elektrolit mempengaruhitk kelarutan protein.
Salting in : penggunaan larutan garam untuk melarutkan beberapa jenis protein.
Salting out : beberapa jenis larutan garam (amonium sulfat) digunakan supaya protein/enzim tidak larut (untuk mengisolasi protein
E.   Aplikasi dalam Industri Makanan dan Minuman
Dalam bidang bioteknologi enzim merupakan salah satu produk yang banyak digunakan atau diaplikasikan untuk keperluan industri seperti industri makanan, minuman, farmasi, kosmetik dan lain sebagainya. Dalam industri makanan atau minuman enzim banyak digunakan untuk menghasilkan atau meningkatkan kualitas dan keanekaragaman produk. Beberapa contoh produk yang memanfaatkan enzim seperti keju, yoghurt, dan lain sebagainya (Philips, 2009).
Secara umum peranan Enzim dalam teknologi pangan adalah sebagai berikut:
1. Dalam pemasakan/Pematangan Buah
a. Reaksi pati ke gula : bahan menjadi manis.
b. Menguraikan senyawa pektin : buah menjadi lunak.
c. Sintesis pigmen : Timbul warna-warna buah matang.
d. Sintesis zat-zat aroma.
2. Setelah Pemanenan/Pemotongan Hewan, enzim terus aktif
sehingga bisa lewat masak/busuk.
3. Proses Fermentasi : Enzim dihasilkan oleh mikroorganisme.
Contoh: Pembuatan tape, anggur, bir dan tempe.
4. Dalam Proses pengolahan enzim dapat ditambahkan dalam
bentuk murni.
Contoh :
a. Hidrolisis pati ke dekstrin, ke sirup
b. Pelunakan daging: papain, bromelin.
c.K larifikasi sari buah buah-buah anggur.
d.K oagulasi susu dalam pembuatan keju dengan renin.
5. Dalam proses pengolahan perlakuan pemasakan berfungsi
untuk :
a. Membunuh mikroorganisme patogen dan pembusuk.
b. Inaktivasi enzim (blansing)
Dengan tujuan untuk Meperpanjang masa simpan.
Beberapa contoh jenis enzim yang umum dan banyak digunakan dalam industri makanan dan minuman antara lain:
a.    Enzim yang menghidrolisis Karbohidrat
Enzim karbohidrase: Amilase, invertase, laktase,selulase,pektin ometil esterase (pemecah esterase).
1. Amilase
- Berfungsi memecah pati atau glikogen
- Banyak terdapat pada hasil tanaman atau hewan. Misal:E- amilase (memecah pati secara acak dari tengah atau dari bagian dalam molekul; endoamilase),F-amilase (menghidrolisis dari bagian luar; eksoamilase), Glukoamilase (memisahkan glukosa dari terminal gula non pereduksi substrat pati).

E-amilase (E-1,4 glukan-4-glukanhidrolse, EC 3.2.1.1) terdapat pada tanaman, jaringan mamalia, mikrobaE-amilase murni dapat diperoleh dari : malt (barley), ludah manusia dan pankreas.
E-amilase dapat diisolasi dari: Aspergillus oryza e, Ba c illus subt ilis.
- Cara kerja melalui 2 tahap:
1. Degradasi amilosa menjadi maltosa dan maltotriosa yang terjadi secara acak. Reaksi cepat, viskositas rendah.
2. Relatif sangat lambat yaitu pementukan glukosa dan maltosa sebagai hasil akhir, caranya tidak acak.
b.F-amilase (F-1,4 glukan maltohidrolase, EC 3.2.1.2) terdapat pada tanaman.
Dapat diisolasi dari: kecambah barley, ubi jalar, kacang kedelai.
EnzimF-amilase memecah ikatan glikosidaF-1,4 pada pati dan glikogen dengan membalikkan konfigurasi karbon anomeri (C1) glukosa dariE menjadiF.K arena perubahan konfigurasi dariEmenjadiF, maka disebutF-amilase. EnzimF-amilase secara alami terdapat dalam terigu membantu pemecahan pati menjadi maltosa, senyawa yang akan digunakan oleh ragi untuk membentuk gas karbondioksida dan etanol.
Glukoamilase
- Memecah pati dari luar dengan mengeluarkan unit-unit glukosa dari bagian ujung pereduksi polimer pati.
- Hasil reaksi hanya glukosa.
- Diproduksioleh:A s p e r g i l l u s danRhizopus.
2. Invertase
- Menghidrolisis sukrosa pada gula bukan pereduksi, menjadi fruktosa yang sangat manis (lebih manis dari sukrosa).
- Disebut invertase: hasil hidrolisis terjdi invertase yaitu perubahan arah putaran optik.
- Nama lain: inverten, sakarase, sukrase.
- Hidrolisis sukrosa sesungguhnya dikatalisis oleh 2 enzim :
E-D-glukosidase
2.F-D-fruktofuranosidase
- Enzim invertase diisolasi dari ragi saccharromyces cerevisiae dan S carlbergensis.
- Penggunaan invertase dlm industri pangan: industri sirup.
- Hidrolisis larutan pekat sukrosa akan menghasilkan sirup lebih manis dengan kandungan padatan terlarut yang lebih tinggi.

3. Laktase  
- Menghidrolisis gula susu (laktosa : 4-0-(F-D-galaktopirase-D- glukopiranosa).
- Hidrolisis 1 mol laktosa menghasilkan 1 mol galaktosa dan 1      mol glukosa.
- Laktase disebutF-galaktosidase (EC 3.2.1.2.3)
Sumber laktase: tanaman (peach dan apel), hewan (bagian
usus jejunum), bakteri (Ecoli),Kapang (Aspergillus oryza e) dan yeast (Kluyveromyces sp.).
- Penggunaan laktase dalam industri:
a. Mengurai laktosa dengan enzim ini hingga kadar laktosa hanya tinggal 25% dari semula.
b. Fermentasi susu (yoghurt), mengurangi la ktoseintolerance (gejala akibat tidak tahan terhadap laktosa).

Lactase adalah enzim likosida hidrolase yang berfungsi untuk memecah laktosa menjadi gula penyusunnya yaitu glukosa dan galaktosa. Tanpa suplai atau produksi enzim laktase yang cukup dalam usus halus, akan menyebabkan terjadinya lactose intolerant yang mengakibatkan rasa tidak nyaman diperut seperti kram, banyak buang gas, atau diare) dalam saluran cerna selama proses pencernaan produk-produk susu. Secara komersial laktase digunakan untuk menyiapkan produk-produk bebas laktosa seperti susu. Ini juga dapat digunakan untuk membuat es krim untuk membuat cream dan rasa produk yang lebih manis.
4. Enzim Pektin
Pektin = jaringan tanaman (sayuran dan buah-buahan). Terdiri dari asam pektat/asam galakturonat dengan gugus karboksil yang masih bebas dan asam pektinat yang sebagian karboksilnya telah teresterkan.
2    macam : 1) depolimerase, 2) pektin esterase/inponifikasi.
Enzim Depolimerase, dibagi lagi:
1. Enzim yang memerlukan substrat asam pektinat
a. Polimetilgalakturonase (PMG)
- Endo PMG
- EksoPMG
 b. Pektin Liase (PL)
- Endo PL
- EksoPL
2. Enzim yang memerlukan substrat asam pektat
a. Poligalakturonase (PG)
- Endo PG
- EksoPG
b. Pektin Liase (PAL)
- Endo PAL
- EksoPAL
Pektin Esterase (PE)
Enzim yang menghidrolisis ester metil pada asam galakturonat.
- Terdapat : bakteri (Xantomon ascampestris, tomat, anggur, bawang, kapang (comiophera carebella ).
Penggunaan : stabilitas sari buah, klarifikasi anggur.
4. Selulase
- Polimer glukosa dengan ikatan F-1,4
- Selulase=F-1,4 glukan-4-glukanohidrolase (EC 3.2.1.4)
- Sumber: kapas, kayu
- 3 jenis selulase :


UNTUK MENDAPATKAN LANJUTAN DARI MAKALAH INI (BESERTA GAMBAR DAN DAFTAR PUSTAKA) ANDA DAPAT MENDOWNLOADNYA DI SINI

No comments: